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    日前，來(lái)自NIH下屬的生物醫學(xué)成像和生物工程研究所的研究人員在《PNAS》雜志上報告稱(chēng)，他們發(fā)現了一種涉及讓關(guān)鍵性的HIV蛋白穩定化因而讓一些最為強大的HIV中和抗體的結合位點(diǎn)隱藏的機制。這些研究發(fā)現對HIV疫苗研究帶來(lái)潛在的影響。

    多種刺突從HIV表面上向外突起，其中每個(gè)刺突含有三個(gè)相同的被稱(chēng)作gp120的球形蛋白，這些蛋白能夠封閉在一起或者舒展開(kāi)來(lái)。當這三個(gè)gp120或者說(shuō)三聚體中封閉在一起時(shí)，HIV中和抗體靶向結合的一些最為重要的位點(diǎn)被隱藏起來(lái)，這些三聚體一直保持封閉直到HIV病毒結合到一個(gè)細胞上。

    在這項最新研究中，科學(xué)家發(fā)現某些位于gp120蛋白上的氨基酸經(jīng)歷一種過(guò)程而讓處于封閉位置時(shí)的這種三聚體穩定化。在這種被稱(chēng)作硫酸化的過(guò)程中，這些氨基酸獲得硫酸基。通過(guò)阻斷或增加這些氨基酸的硫酸化作用，他們改變HIV病毒對不同中和抗體的敏感性，這表明這種三聚體處于封閉或打開(kāi)狀態(tài)。

    研究人員指出，如果用于HIV研究的這種gp120在人工合成期間被充分地硫酸化，那么所形成的產(chǎn)物將獲得更加逼真的結構，而且更加密切地反應免疫系統對待未結合的HIV的方式。這可能有助產(chǎn)生一種更加高效的HIV疫苗。

    他們補充道，gp120的完全硫酸化可能能夠讓科學(xué)家們更加容易對這種分子結晶，而這也可能加快HIV疫苗設計。