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　　**大學(xué)生科院，Lerner研究所（Lerner Research Institute）的研究人員發(fā)現水泡性口炎病毒VSV磷酸蛋白的三個(gè)磷酸化位點(diǎn)突變之后，會(huì )剝奪了功能性N-RNA模板的形成，從而影響病毒的轉錄復制。這不僅有助于分析磷酸化在磷酸蛋白P3A中所起的作用，而且也能揭示一些傳染病病毒的作用機理。相關(guān)成果公布在1月Journal of Virology雜志在線(xiàn)版上。

　　文章的通訊作者是武漢大學(xué)生命科學(xué)學(xué)院教授陳明周博士，第一作者為陳龍云博士。這一研究組主要研究方向為RNA 病毒的基因表達和感染機制，病毒與宿主的相互作用，以及干擾素誘導的抗病毒機制和以負鏈RNA病毒作為載體用于疫苗形成。

　　許多能導致人類(lèi)傳染病的病毒（如麻疹病毒、狂犬病毒、呼吸道合胞病毒和人副流感病毒等）都屬于不分節負鏈RNA病毒。水泡性口炎病毒(Vesicular Stomatitis Virus， VSV)是研究不分節負鏈RNA病毒的模式病毒，該類(lèi)病毒在細胞質(zhì)內的復制與轉錄是依賴(lài)于自身所攜帶的聚合酶來(lái)完成的。VSV的聚合酶輔助因子-磷酸蛋白在其轉錄復制中起著(zhù)重要的調節作用。磷酸蛋白自身是一個(gè)被高度磷酸化的蛋白，磷酸化也是病毒復制循環(huán)所不可缺少的。但長(cháng)期以來(lái)，磷酸蛋白磷酸化的具體作用機制一直未能被解析。

　　在這篇文章中，研究人員利用一種VSV微型基因組系統，證明了P3A的突變（N端磷酸化位點(diǎn)突變），會(huì )導致無(wú)法進(jìn)行轉錄與復制，這幾個(gè)位點(diǎn)分別是S60/A, T62/A, and S64/A。

　　研究人員還進(jìn)行了蛋白相互作用的分析，發(fā)現P3A自身相互作用，以及與N端和大蛋白之間的作用與P3A蛋白本身同樣重要，而且由Sf21細胞中分離得到的P3A蛋白，也支持體外轉錄重建實(shí)驗。這些實(shí)驗數據均說(shuō)明P3A蛋白的三個(gè)磷酸化位點(diǎn)突變之后，會(huì )剝奪了功能性N-RNA模板的形成，從而影響病毒的轉錄復制。

　　這項研究對于揭示磷酸化在磷酸蛋白中所起的作用有重要意義，也為對該類(lèi)病毒的抗病毒研究提供了新的理論和實(shí)驗依據。

　　除此之外，近期華南農業(yè)大學(xué)的研究人員也取得了病毒研究的新成果：研究人員完成了一種高致病性雞傳染性支氣管炎病毒株的基因組測序，指出了這種病毒株的分子特征，也表明了其基因組在不斷進(jìn)化中，這些結果將有助于國內IBV病毒發(fā)展的有效控制，深入了解冠狀病毒的進(jìn)化特征。