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    由加拿大西蒙菲大學(xué)化學(xué)教授、化學(xué)糖生物學(xué)研究中心主任David Vocadlo領(lǐng)導的一個(gè)研究小組在最新一期的《自然—化學(xué)生物學(xué)》（Nature Chemical Biology）雜志上發(fā)表研究論文，稱(chēng)他們發(fā)現僅需要采取簡(jiǎn)單的策略維持一種大腦蛋白的糖分子水平即可減緩或預防致命性腦疾病——阿爾茨海默癥（Alzheimer）的發(fā)生。

    阿爾茲海默氏癥又趁早老性癡呆，是威脅人類(lèi)壽命的一種常見(jiàn)疾病。它們主要影響六十歲以上的老年人的認知和行為能力，患病周期可長(cháng)達數十年，目前并無(wú)有效的治愈手段。隨著(zhù)我國人口的老齡化加劇，研究對這類(lèi)疾病的機理并找出相應的治療手段是科學(xué)家一直努力的方向。

    Tau蛋白早在80年代就被證明是神經(jīng)纖維纏結（阿爾茲海默氏癥的主要病理學(xué)特征之一）的主要構成部分，而且在2010年該蛋白的基因被證實(shí)是帕金森氏癥的主要危險基因之一。tau蛋白是一種分布在中樞神經(jīng)系統內的低分子量含磷糖蛋白，它能與神經(jīng)軸突內的微管結合，具有誘導與促進(jìn)微管蛋白聚合成微管，防止微管解聚、維持微管功能的穩定的作用。過(guò)去的研究表明tau蛋白發(fā)生異常磷酸化或糖基化以及泛素蛋白化時(shí)，tau蛋白會(huì )失去對微管的穩定作用，導致神經(jīng)纖維退化，功能喪失。

    蛋白質(zhì)的O位N-乙酰葡萄糖胺（O-GlcNAc）糖基化修飾是一種新近發(fā)現的廣泛存在于細胞核蛋白與細胞漿蛋白的蛋白質(zhì)翻譯后修飾。其性質(zhì)與經(jīng)典的膜蛋白和分泌蛋白的糖基化修飾不同，而與蛋白質(zhì)磷酸化修飾更相似。近年來(lái)的研究表明O-GlcNAc修飾在某些情況下可以影響tau蛋白的磷酸化作用。于是，Vocadlo等推測提高tau O-GlcNAc或可作為一種治療策略以阻止tau誘導的神經(jīng)退行性變。

    在這篇文章中，Vocadlo和同事們利用他們化學(xué)合成的一種抑制劑Thiamet-G來(lái)阻斷生物體內唯一水解蛋白質(zhì)O-GlcNAc修飾的糖苷酶——O-連接的N-乙酰葡糖胺水解酶（O-GlcNAcase，OGA），證實(shí)O-GlcNAc水平增高可減緩神經(jīng)性退化，穩定tau防止Tau聚集。

    Vocadlo 說(shuō)：“本研究表明利用抑制劑靶向O-GlcNAcase可作為治療阿爾茨海默氏癥的一種有潛力的新方法。這無(wú)疑具有相當重要的意義，因為到目前為止臨床上尚無(wú)有效減緩這一疾病發(fā)展的策略。”