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　　為了解析膽固醇如何調節G蛋白偶聯(lián)受體的過(guò)程，研究人員采用了動(dòng)態(tài)原子力單分子力譜技術(shù)（dynamic single-molecule force spectroscopy），量化分析了在有或者沒(méi)有膽固醇類(lèi)似物：琥珀酸膽固醇酯（cholesteryl hemisuccinate，CHS）的前提下，人β2 腎上腺素受體（β2AR）的機械強度和柔韌性，構象變化，以及穩定維持受體的結構片段的動(dòng)態(tài)活性。

　　研究發(fā)現，CHS能極大增強幾乎每一個(gè)結構部分的動(dòng)能和機械穩定性，這種增強足以改變β2AR的結構和功能，不過(guò)有一個(gè)例外，那就是β2AR的結構核心部分，這一部分有多個(gè)配體結合位點(diǎn)，其特性沒(méi)有收到CHS的顯著(zhù)影響。

　　Kobilka教授發(fā)表過(guò)多篇關(guān)于G蛋白偶聯(lián)受體的研究成果，比如今年其研究組一連公布了三篇論文，報道了G蛋白偶聯(lián)受體(GPCR)作用復合物的詳細晶體結構，被稱(chēng)為是一項真正具有突破意義的成果。

　　研究人員利用X線(xiàn)晶體成像技術(shù)(X-ray crystallographic)對與G蛋白偶聯(lián)的β2腎上腺素能受體復合物進(jìn)行了研究，據報道，G蛋白是一種由三個(gè)不同亞單位組成的蛋白，它很容易于GPCR蛋白分開(kāi)，并且解離成三個(gè)獨立的亞單位，而且這個(gè)復合物的大小大約是β2腎上腺素能受體蛋白的2倍。如果要拿到β2腎上腺素能受體蛋白——G蛋白復合物的晶體結構首先就得開(kāi)發(fā)出純化該復合物并且讓它穩定存在的新技術(shù)，比如讓復合物與抗體結合，或者對數千種不同的結晶條件進(jìn)行系列實(shí)驗等等。

　　由于GPCR屬于膜蛋白——穿插細胞膜多達7次，而且構象形態(tài)多，因此其結構生物學(xué)分析不容易開(kāi)展，而這篇文章完成了GPCR跨膜信號作用復合物的X-射線(xiàn)晶體結構，實(shí)現了許多人未能完成的任務(wù)，正如密蘇里州大學(xué)的Stephen Sprang所說(shuō)的那樣：這是一篇真正具有突破意義的文章，多年以來(lái)，我們這行里的人都在夢(mèng)想得到這個(gè)結構圖，因為它最終會(huì )告訴我們GPCR受體是如何發(fā)揮作用的。